Структура и морфогенетические свойства коллагеновых матриц, полученных из соединительнотканных оболочек паравертебральных сухожилий

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Изучены морфогенетические свойства коллагенового геля, полученного ацетатной экстракцией из соединительнотканных оболочек (перитенонов) паравертебральных сухожилий крыс Вистар. Гель использовали в качестве подложки при культивировании in vitro совместно с мезенхимальными стромальными клетками в течение 14 сут в ростовой и остеогенной инкубационных средах. Установлено, что коллагеновый каркас перитеноновой подложки приобретает прочность за счет увеличения связности фибриллярных узлов и структурирован с формированием пластинчатых и клубковых образований. Сесамовидные глобулы, проникающие в подложку из исходного перитенонового геля, инертны в ходе культивирования в ростовой среде, а в остеогенной – проявляют повышенную способность к структурированию кальцийфосфатов. Формирование клеточно-опосредованных структур происходит по направлениям фибро-, тендо-, лигаменто- и остеогенной дифференцировок. Фиброгенное направление обеспечивает коллагеновым материалам структурирующийся каркас; теногенное – формирование сухожилий эмбрионального типа по механизму латеральной сборки коллагеновых субфибрилл на поверхностях клеток и их автономизацию в виде зачатков сухожильных нитей; лигаментогенное – структурирование коллагеновых лент, ассоциированных с клубками и эластическими волокнами; остеогенное – образование ламеллярных, трабекулоподобных и узелковых остеоидных структур путем внутримембранозной оссификации, сопровождающейся активацией щелочной фосфатазы и минерализации. Формирование предикторов энтез – организация комиссур между механически разнофазными компонентами остеоидных структур и каркаса. Разработана классификация таксономических форм и предложена гипотеза о роли эволюционных инструментов в структурировании коллагенового каркаса в тканевых культурах in vitro.

Об авторах

А. А. Гайдаш

Институт общей и неорганической химии Национальной академии наук Беларуси

Автор, ответственный за переписку.
Email: algaidashspb@gmail.com
Белоруссия, Минск

А. И. Кулак

Институт общей и неорганической химии Национальной академии наук Беларуси

Email: algaidashspb@gmail.com
Белоруссия, Минск

В. К. Крутько

Институт общей и неорганической химии Национальной академии наук Беларуси

Email: suber@igic.bas-net.by
Белоруссия, Минск

М. И. Блинова

Институт цитологии Российской академии наук

Email: algaidashspb@gmail.com
Россия, Санкт-Петербург

О. Н. Мусская

Институт общей и неорганической химии Национальной академии наук Беларуси

Email: algaidashspb@gmail.com
Белоруссия, Минск

С. А. Александрова

Институт цитологии Российской академии наук

Email: algaidashspb@gmail.com
Россия, Санкт-Петербург

К. В. Скроцкая

Научно-исследовательский институт физико-химических проблем Белорусского государственного университета

Email: algaidashspb@gmail.com
Белоруссия, Минск

В. А. Кульчицкий

Институт физиологии Национальной академии наук Беларуси

Email: algaidashspb@gmail.com
Белоруссия, Минск

Список литературы

  1. Автандилов Г.Г. Медицинская морфометрия. Руководство. М.: Медицина, 1990. 384 с.
  2. Гайдаш А.А., Крутько В.К., Блинова М.И. и др. Структура и физико-химические свойства паравертебральных сухожилий // Цитология. 2022. Т. 64 (3). С. 249–261.
  3. Кухарева Л.В., Парамонова Б.А., Шамолина И.И., Семенова Е.Г. Способ получения коллагена для лечения патологий тканей организма. Патент РФ № 2214827, 15.03.2002; опубл. 27.10.2003 г., бюл. № 30.
  4. Aaron J.E. Periosteal Sharpey’s fibers: a novel bone matrix regulatory system? // Front. Endocrinol. 2012. V. 3. P. 98 (1–10).
  5. Amizuka N., Hasegawa T., Yamamoto T., Oda K. Microscopic aspects on biomineralization in bone // Clin. Calcium. 2014. V. 24 (2). P. 203–214.
  6. Arnold E.N. Investigating the origins of performance advantage: adaptation, exaptation and lineage effects // Phylogenetics and ecology. London: Academic Press, 1994. P. 123–168.
  7. Bayer M.L., Yeung Ch.C., Kadler K.E. et al. The initiation of embryonic-like collagen fibrillogenesis by adult human tendon fibroblasts when cultured under tension // Biomaterials. 2010. V. 31. P. 4889–4897.
  8. Beningo K.A., Dembo M., Wang Y.L. Responses of fibroblasts to anchorage of dorsal extracellular matrix receptors // PNAS USA. 2004. V. 101 (52). P. 18024–18029.
  9. Benjamin M., Ralphs J.R. The cell and biology of tendons and ligaments // Int. Rev. Cytol. 2000. V. 196. P. 85–130.
  10. Benjamin M., Ralphs J.R. Entheses – the bony attachments of tendons and ligaments // Ital. J. Anat. Embryol. 2001. V. 106. P. 151–157.
  11. Benjamin M., Kumai T., Milz S., Boszczyk B.M. The skeletal attachment of tendons – tendon entheses // Comp. Biochem. Physiol. Part A Mol. Integr. Physiol. 2002. V. 133 (4). P. 931–945.
  12. Blitz E., Viukov S., Sharir A. et al. Bone ridge patterning during musculoskeletal assembly is mediated through SCX regulation of Bmp4 at the tendon-skeleton junction // Dev. Cell. 2009. V. 17 (6). P. 861–873.
  13. Chandrakasan G., Torchia D.A., Piez K.A. Preparation of intact monomeric collagen from rat tail tendon and skin and the structure of the nonhelical ends in solution // J. Biol. Chem. 1976. V. 251 (19). P. 6062–6067.
  14. Djabourov M., Lechaire J.P., Gaill F. Structure and rheology of gelatin and collagen gels // Biorheology. 1993. V. 30 (3–4). P. 191–205.
  15. Durston A.J. A Tribute to Lewis Wolpert and his ideas on the 50th anniversary of the publication of his paper ‘Positional information and the spatial pattern of differentiation’. Evidence for a timing mechanism for setting up the vertebrate anterior-posterior (A-P) axis // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21 (7). P. 2552.
  16. Eren A.D., Vasilevich A., Eren E.D. et al. Tendon-derived biomimetic surface topographies induce phenotypic maintenance of tenocytes in vitro // Tiss. Eng. Part A. 2021. V. 27 (15–16). P. 1023–1036.
  17. Ferriere R., Legendre S. Eco-evolutionary feedbacks, adaptive dynamics and evolutionary rescue theory // Phil. Trans. R. Soc. B. 2013. V. 368 (1610). P. 20120081.
  18. Franchi M., Trirè A., Quaranta M. et al. Collagen structure of tendon relates to function // Sci. World J. 2007. V. 7. P. 404–420.
  19. Genin G.M., Kent A., Birman V. et al. Functional grading of mineral and collagen in the attachment of tendon to bone // Biophys. J. 2009. V. 97 (4). P. 976–985.
  20. Ghita A., Pascut F.C., Sottileb V., Notingher I. Monitoring the mineralisation of bone nodules in vitro by space- and time-resolved Raman micro-spectroscopy // Analyst. 2014. V. 139 (1). P. 55–58.
  21. Golub E.E., Boesze-Battaglia K. The role of alkaline phosphatase in mineralization // Curr. Opin. Orthop. 2007. V. 18 (5). P. 444–448.
  22. Gould S.J., Lewontin R.C. The spandrels of San Marco and the Panglossian paradigm: a critique of the adaptationist programme // Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 1979. V. 205. P. 581–598.
  23. Gregory T.R. Evolutionary trends // Evo. Edu. Outreach. 2008. V. 1. P. 259–273.
  24. Grinnell F., Ho C.H., Tamariz E. et al. Dendritic fibroblasts in three-dimensional collagen matrices // Mol. Biol. Cell. 2003. V. 14. P. 384–395.
  25. Gundersen H.J., Bendtsen T.F., Korbo L. et al. Some new, simple and efficient stereological methods and their use in pathological research and diagnosis // APMIS. 1988. V. 96 (5). P. 379–394.
  26. Hadate S., Takahashi N., Kametani K. et al. Ultrastructural study of the three-dimensional tenocyte network in newly hatched chick Achilles tendons using serial block face-scanning electron microscopy // J. Vet. Med. Sci. 2020. V. 82 (7). P. 948–954.
  27. Hendry A.P., Kinnison M.T. An introduction to microevolution: rate, pattern, process // Genetica. 2001. V. 112–113. P. 1–8.
  28. Heybeli N., Kömür B., Yılmaz B., Olcay G. Tendons and ligaments // Musculoskeletal Research and Basic Sci. 2016. P. 465–482.
  29. Hongmei J., Grinnell F. Cell-matrix entanglement and mechanical anchorage of fibroblasts in three-dimensional collagen matrices // Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16 (11). P. 5070–5076.
  30. Ingraham J.M., Hauck R.M., Ehrlich H.P. Is the tendon embryogenesis process resurrected during tendon healing? // Plast. Reconstr. Surgery. 2003. V. 112. (3). P. 844–854.
  31. Iwayama T., Bhongsatiern P., Takedachi M., Murakami S. Matrix vesicle-mediated mineralization and potential applications // J. Dental Res. 2022. V. 101 (13). P. 1554–1562.
  32. Kaufman S. Answering Schrödinger’s question What is life? // J. Entropy. 2020. V. 22 (8). P. 815.
  33. Langevin H.M., Bouffard N.A., Badger G.J. et al. Dynamic fibroblast cytoskeletal response to subcutaneous tissue stretch ex vivo and in vivo // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2005. V. 288. P. 747–756.
  34. Li Y., Asadi A., Monroe M.R., Douglas E.P. pH effects on collagen fibrillogenesis in vitro: electrostatic interactions andphosphate binding // Mater. Sci. Engin. C. 2009. V. 29 (5). P. 1643–1649.
  35. Marrec L., Bank C. Evolutionary rescue in a fluctuating environment: periodic versus quasi-periodic environmental changes // Proc. Biol. Sci. 2023. V. 290 (1999). P. 20230770.
  36. Mienaltowski M.J., Adams S.M., Birk D.E. Tendon proper- and peritenon-derived progenitor cells have unique tenogenic properties // Stem. Cell. Res. Ther. 2014. V. 5 (4). P. 86 (1–15).
  37. Murchison N.D., Price B.A., Conner D.A. et al. Regulation of tendon differentiation by scleraxis distinguishes force-transmitting tendons from muscle-anchoring tendons // Development. 2007. V. 134 (14). P. 2697–2708.
  38. Peritenon // Merriam-Webster.com Medical Dictionary, Merriam-Webster, https://www.merriam-webster.com/medical/peritenon. Accessed 27 Jan. 2024.
  39. Ronsin O., Caroli C., Baumberger T. Preferential hydration fully controls the renaturation dynamics of collagen in water-glycerol solvents // Eur. Phys. J. 2017. V. 40. P. 55 (1–5).
  40. Rossetti L., Kuntz L.A., Kunold E. et al. The microstructure and micromechanics of the tendon-bone insertion // Nat. Mater. 2017. V. 16 (6). P. 664–670.
  41. Schweitzer R., Chyung J.H., Murtaugh L.C. et al. Analysis of the tendon cell fate using Scleraxis, a specific marker for tendons and ligaments // Development. 2001. V. 128 (19). P. 3855–3866.
  42. Summers A.P., Koob T.J. The evolution of tendon – morphology and material properties // Comp. Biochem. Physiol. Part A. 2002. V. 133 (4). P. 1159–1170.
  43. te Nijenhuis K. Investigation into the ageing process in gels of gelatin/water systems by the measurement of their dynamic moduli // Coll. Polymer Sci. 1981. V. 259. P. 522–535.
  44. Tosh S.M., Marangoni A.G., Hallett F.R., Britt I.J. Aging dynamics in gelatin gel microstructure // Food Hydrocoll. 2003. V. 17 (4). P. 503–513.
  45. Tresoldi I., Oliva F., Benvenuto M. et al. Tendon’s ultrastructure // Muscl. Ligamen. Tendons J. 2013. V. 3 (1). P. 2–6.
  46. Wang K., Ren Y., Lin S. et al. Osteocytes but not osteoblasts directly build mineralized bone structures // Int. J. Biol. Sci. 2021. V. 17 (10). P. 2430–2448.
  47. Willmore K.E. An introduction to evolutionary developmental biology // Evo. Edu. Outreach. 2012. V. 5. P. 181–183.
  48. Wilson S.L., Guilbert M., Sulé-Suso J. et al. A microscopic and macroscopic study of aging collagen on its molecular structure, mechanical properties, and cellular response // FASEB J. 2014. V. 28. P. 14–25.
  49. Wolpert L. Positional information and pattern formation // Curr. Top. Dev. Biol. 2016. V. 117. P. 597–608.
  50. Zelzer E., Blitz E., Killian M.L., Thomopoulos S. Tendon-to-bone attachment: from development to maturity // Birth. Defect. Res. (Part C). 2014. V. 102 (1). P. 101–112.
  51. Zhu S., Yuan Q., Yin T. et al. Self-assembly of collagen-based biomaterials: preparation, characterizations and biomedical applications // J. Mater. Chem. B. 2018. V. 6. P. 2650–2676.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024