Редкие формы витамин D-связывающего белка (DBP): аналитический обзор литературы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Проведен анализ имеющихся в литературе данных о структуре и функциях витамин D3-связывающего белка (DBP), контролируемого единичным геном с тремя четко выраженными аллелями Gc1-F, Gc1-S и Gc2. Приводятся сведения о различных структурных и функциональных вариантах DBP, которые детерминируются генетически и могут подвергаться посттрансляционной модификации путем гликозилирования. Одним из дериватов DBP является его частично дегликозилированная форма, проявляющая свойства специфического активатора макрофагов, обозначаемая как фактор GcMAF. Особое внимание в статье уделено редким формам DBP, выявляемым методом изофокусирования. Выдвинуто предположение о природе редких форм DBP и механизме возникновения изменений, лежащих в основе появления этих форм.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Е. В. Левитес

Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: levites@bionet.nsc.ru
Россия, Новосибирск, 630090

С. С. Кирикович

Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук

Email: levites@bionet.nsc.ru
Россия, Новосибирск, 630090

А. С. Проскурина

Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук

Email: levites@bionet.nsc.ru
Россия, Новосибирск, 630090

Н. А. Иванов

Новосибирский государственный университет

Email: levites@bionet.nsc.ru
Россия, Новосибирск, 630090

Ю. С. Снегирева

Национальный исследовательский университет ИТМО

Email: levites@bionet.nsc.ru
Россия, Санкт-Петербург, 191002

С. С. Богачев

Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук

Email: labmolbiol@mail.ru
Россия, Новосибирск, 630090

Список литературы

  1. Schoentgen F., Metz-Boutique M.H., Jollès J. et al. Complete amino acid aequence of human vitamin D-binding protein (group-specific component): Evidence of a three-fold internal homology as in serum albumin and alpha-fetoprotein // Biochim. Biophys. Acta. 1986. V. 871. № 2. P. 189–198. https://doi.org/10.1016/0167-4838(86)90173-1
  2. Bouillon R., Schuit F., Antonio L., Rastinejad F. Vitamin D binding protein: А historic overview // Front. Endocrinol. (Lausanne). 2020. V. 10. https://doi.org/10.3389/FENDO.2019.00910
  3. Albracht S.P. Immunotherapy with GcMAF revisited – a critical overview of the research of Nobuto Yamamoto // Cancer Treat. Res. Commun. 2022. V. 31. https://doi.org/10.1016/j.ctarc.2022.100537
  4. Verboven C., Rabijns A., De Maeyer M. et al. A structural basis for the unique binding features of the human vitamin D-binding protein // Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9. P. 131–136. https://doi.org/10.1038/NSB754
  5. Nagasawa H., Uto Y., Sasaki H. et al. Gc protein (vitamin D-binding protein): Gc genotyping and GcMAF precursor activity // Anticancer Res. 2005. V. 25. P. 3689–3695.
  6. Petrini M., Galbraith R.M., Werner P.A.M. et al. Vitamin D binding protein binds to cytoplasm of all human lymphocytes and is expressed on b-cell membranes // Clin. Immunol. Immunopathol. 1984. V. 31. P. 282–295.
  7. Petrini M., Allegrini A., Ambrogi F. et al. Binding of GC (VDBP) to membranes of human b lymphocytes following stripping of extant protein // J. Endocrinol. Invest. 1995. V. 18. P. 630–637. https://doi.org/10.1007/BF03349781
  8. Imawari M., Kida K., Goodman D.S. The transport of vitamin D and its 25-hydroxy metabolite in human plasma. Isolation and partial characterization of vitamin D and 25-hydroxyvitamin D binding protein // J. Clin. Invest. 1976. V. 58. P. 514–523. https://doi.org/10.1172/JCI108495
  9. Van Baelen H., Bouillon R., De Moor P. Binding of 25-hydroxycholecalciferol in tissues // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 2515–2518. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(17)40488-1
  10. Van Baelen H., Bouillon R., De Moor P. Vitamin D-binding protein (Gc-globulin) binds actin // J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 2270–2272. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)85885-4
  11. Haddad J.G., Kowalski M.A., Sanger J.W. Actin affinity chromatography in the purification of human, avian and other mammalian plasma proteins binding vitamin D and its metabolites (Gc globulins) // Biochem. J. 1984. V. 218. P. 805–810. https://doi.org/10.1042/BJ2180805
  12. Williams M.H., Van Alstyne E.L., Galbraith R.M. Evidence of a novel association of unsaturated fatty acids with Gc (vitamin D-binding protein) // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 153. P. 1019–1024. https://doi.org/10.1016/S0006-291X(88)81330-5
  13. Link R.P., Perlman K.L., Pierce E.A. et al. Purification of human serum vitamin D-binding protein by 25-hydroxyvitamin D3-sepharose chromatography // Anal. Biochem. 1986. V. 157. P. 262–269. https://doi.org/10.1016/0003-2697(86)90624-X
  14. Левитес Е.В., Кирикович С.С., Долгова Е.В. и др. Оценка in vitro биологической активности отечественного препарата макрофаг-активирующего фактора (GcMAF-RF) // Вавил. журнал генетики и селекции. 2020. № 3. C. 284–291. https://doi.org/10.18699/VJ20.621
  15. Kirikovich S.S., Levites E.V., Proskurina A.S. et al. The molecular aspects of functional activity of macrophage-activating factor GcMAF // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. https://doi.org/10.3390/IJMS242417396
  16. Yang F., Brune J.L., Naylor S.L. et al. Human group-specific component (Gc) is a member of the albumin family // Proc. Natl Acad. Sci. 1985. V. 82. P. 7994–7998. https://doi.org/10.1073/PNAS.82.23.7994
  17. Cooke N.E., David E.V. Serum vitamin D-binding protein is a third member of the albumin and alpha fetoprotein gene family // J. Clin. Invest. 1985. V. 76. P. 2420–2424. https://doi.org/10.1172/JCI112256
  18. Braun A., Bichlmaier R., Cleve H. Molecular analysis of the gene for the human vitamin-D-binding protein (group-specific component): Аllelic differences of the common genetic GC types // Hum. Genet. 1992. V. 89. P. 401–406. https://doi.org/10.1007/BF00194311
  19. Viau M., Constans J., Debray H., Montreuil J. Isolation and characterization of the O-glycan chain of the human vitamin-D binding protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. V. 117. P. 324–331. https://doi.org/10.1016/0006-291X(83)91579-6
  20. Ravnsborg T., Olsen D.T., Thysen A.H. et al. The glycosylation and characterization of the candidate Gc macrophage activating factor // Biochim. Biophys. Acta – Proteins Proteomics. 2010. V. 1804. P. 909–917. https://doi.org/10.1016/J.BBAPAP.2009.12.022
  21. Kanie Y., Maegawa Y., Wei Y., Kanie O. Investigation of the protective effect for GcMAF by a glycosidase inhibitor and the glycan structure of Gc protein // Molecules. 2023. V. 28. https://doi.org/10.3390/MOLECULES28041570/S1
  22. Borges C.R., Rehder D.S. Glycan structure of Gc protein-derived macrophage activating factor as revealed by mass spectrometry // Arch. Biochem. Biophys. 2016. V. 606. P. 167–179. https://doi.org/10.1016/J.ABB.2016.08.006
  23. Yamamoto N., Kumashiro R. Conversion of vitamin D3 binding protein (group-specific component) to a macrophage activating factor by the stepwise action of beta-galactosidase of B cells and sialidase of T cells // J. Immunol. 1993. V. 151. P. 2794–2802. https://doi.org/10.4049/jimmunol.151.5.2794
  24. Malik S., Fu L., Juras D.J. et al. Common variants of the vitamin D binding protein gene and adverse health outcomes // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2013. V. 50. P. 1–22. https://doi.org/10.3109/10408363.2012.750262
  25. Bouillon R., Van Baelen H., De Moor P. The measurement of the vitamin D-binding protein in human serum // J. Clin. Endocrinol. Metab. 1977. V. 45. P. 225–231. https://doi.org/10.1210/JCEM-45-2-225
  26. Pawlik T.M., Hawke D.H., Liu Y. et al. Proteomic analysis of nipple aspirate fluid from women with early-stage breast cancer using isotope-coded affinity tags and tandem mass spectrometry reveals differential expression of vitamin D binding protein // BMC Cancer. 2006. V. 6. https://doi.org/10.1186/1471-2407-6-68
  27. Zhang J., Sokal I., Peskind E.R. et al. CSF Multianalyte profile distinguishes alzheimer and parkinson diseases // Am. J. Clin. Pathol. 2008. V. 129. P. 526–529. https://doi.org/10.1309/W01Y0B808EMEH12L
  28. Anagnostopoulos A.K., Kolialexi A., Mavrou A. et al. Proteomic analysis of amniotic fluid in pregnancies with klinefelter syndrome foetuses // J. Proteomics. 2010. V. 73. P. 943–950. https://doi.org/10.1016/J.JPROT.2009.12.009
  29. Lauridsen A.L., Vestergaard P., Nexo E. Mean serum concentration of vitamin D-binding protein (Gc globulin) is related to the Gc phenotype in women // Clin. Chem. 2001. V. 47. P. 753–756. https://doi.org/10.1093/CLINCHEM/47.4.753
  30. Kamboh M.I., Ferrell R.E. Ethnic variation in vitamin D-binding protein (GC): А review of isoelectric focusing studies in human populations // Hum. Genet. 1986. V. 72. P. 281–293. https://doi.org/10.1007/BF00290950/METRICS
  31. Малярчук Б.А. Полиморфизм гена Gc, кодирующего витамин D-связывающий белок, у коренного населения Сибири // Экол. генетика. 2020. Т. 18. С. 243–250. https://doi.org/10.17816/ECOGEN18634
  32. Ito I., Nagai S., Hoshino Y. et al. Risk and severity of COPD is associated with the group-specific component of serum globulin 1F allele // Chest. 2004. V. 125. P. 63–70. https://doi.org/10.1378/CHEST.125.1.63
  33. Schellenberg D., Paré P.D., Weir T.D. et al. 25-hydroxyvitamin D binding protein variants and the risk of COPD // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 1998. V. 157. P. 957–961.
  34. Yamamoto N., Homma S. Vitamin D3 binding protein (group-specific component) is a precursor for the macrophage-activating signal factor from lysophosphatidylcholine-treated lymphocytes // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 8539–8543. https://doi.org/10.1073/PNAS.88.19.8539
  35. Yamamoto N., Naraparaju V.R., Asbell S.O. Deglycosylation of serum vitamin D3-binding protein leads to immunosuppression in cancer patients1 // Cancer Res. 1996. V. 56. P. 2827–2831.
  36. Rehder D.S., Nelson R.W., Borges C.R. Glycosylation status of vitamin D binding protein in cancer patients // Protein Sci. 2009. V. 18. P. 2036–2042. https://doi.org/10.1002/PRO.214
  37. Kirikovich S.S., Levites E.V., Proskurina A.S. et al. Production of GcMAF with anti-inflammatory properties and its effect on models of induced arthritis in mice and cystitis in rats // Curr. Is. Mol. Biol. 2024. V. 46. P. 10934–10959. https://doi.org/10.3390/CIMB46100650
  38. Constans J., Cleve H. Group-specific component. Report on the first international workshop // Hum. Genet. 1979. V. 48. P. 143–149. https://doi.org/10.1007/BF00286897
  39. Borges C.R., Rehder D.S., Jarvis J.W. et al. Full-length characterization of proteins in human populations // Clin. Chem. 2010. V. 56. P. 202–211. https://doi.org/10.1373/CLINCHEM.2009.134858
  40. Goodman M.M., Stuber C.W., Lee C.N., Johnson F.M. Genetic control of malate dehydrogenase isozymes in maize // Genetics. 1980. V. 94. P. 153–168. https://doi.org/10.1093/GENETICS/94.1.153
  41. Ruggiero M. Gc protein-derived macrophage activating factor (GcMAF) and autism: Do clinical results require a novel interpretation? // Am. J. Immunol. 2016. V. 12. P. 77–82. https://doi.org/10.3844/AJISP.2016.77.82
  42. Ugarte A., Bouche G., Meheus L. Inconsistencies and questionable reliability of the publication “immunotherapy of metastatic colorectal cancer with vitamin D-binding protein-derived macrophages-activating, GcMAF” by Yamamoto et al. // Cancer Immunol. Immunother. 2014. V. 63. P. 1347–1348. https://doi.org/10.1007/S00262-014-1587-Y

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Вестерн-блот-анализ образцов DBP, полученных хроматографией через сефарозную (с 25-OH витамин D3) (1) и актиновую (2) колонки [14]. M – молекулярный маркер (Thermo Fisher Scientific Inc., USA).

Скачать (92KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025