Комплекс пептидов коллагена и гликозаминогликанов: профилактика и лечение болезней опорно-двигательного аппарата

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Болезни опорно-двигательного аппарата человека представляют медицинскую проблему. Артриты, артрозы суставов, хондродисплазии позвоночника сопровождаются разрушением соединительных тканей, их структурных компонентов: коллагеновых фибрилл и протеогликанов. Гликозаминогликаны (хондропротекторы) давно используются для лечения артритов и артрозов, тогда как пептиды коллагена (гидролизованный коллаген) лишь в последние 10–15 лет применяются при заболеваниях суставов. Проектирование состава нутрицевтиков из коллагена и протеогликанов помогает решить задачу восполнения недостающих структурных компонентов в тканях опорно-двигательного аппарата. Мы полагаем, что одно из перспективных решений проблемы — получение комплекса пептидов коллагена и гликозаминогликанов, специфичных для соединительных тканей. Цель данного обзора — анализ имеющихся в литературе данных по пептидам коллагена, их комплексов с гликозаминогликанами, а также сравнение их по характеристикам с образцами, полученными в наших исследованиях.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Т. И. Николаева

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

К. С. Лауринавичюс

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов РАН

Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

М. В. Молчанов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

С. М. Кузнецова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

В. И. Емельяненко

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

П. В. Шеховцов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: tomivnik@yandex.ru
Россия, Московская обл., Пущино

Список литературы

  1. Игнатьева Н.Ю., Аверкиев С.В., Соболь Э.Н., Лунин В.В. Денатурация коллагена II в хрящевой ткани при термическом и лазерном нагреве // Журн. физ. хим. 2005. Т. 79 (8). С. 1505–1513.
  2. Капцов В.В., Русаков Г.Н., Илларионов Ю.А. и др. Лабораторный гомогенизатор. Патент РФ № 2035855. Заявка 06.09.1989. Опубл. 27.05.1995.
  3. Клиническая ревматология / Ред. В.И. Мазуров. СПб.: Фолиант, 2005. 515 с.
  4. Лазерная инженерия хрящей / Ред. В.Н. Багратишвили, Э.Н. Соболь, А.Б. Шехтер. М.: Физматлит, 2006. 488 с.
  5. Николаева Т.И., Тиктопуло Е.И., Ильясова Е.Н., Кузнецова С.М. Структурно-термодинамические аспекты упаковки коллагеновых фибрилл // Биофизика. 2007. Т. 52 (5). С. 899–911.
  6. Николаева Т.И., Кузнецова С.М., Рогачевский В.В. Фибриллообразование коллагена in vitro при температурах, близких к физиологической // Биофизика. 2012. Т. 57. С. 973–981.
  7. Николаева Т.И., Молчанов М.В., Лауринавичюс К.С. и др. Ферментативный гидролиз биополимеров хрящевой ткани под влиянием фитопаина // Междунар. журн. прикл. фунд. иссл. 2015. Т. 12 (7). С. 1252–1256.
  8. Николаева Т.И., Молчанов М.В., Лауринавичюс К.С. и др. Исследование ферментативного гидролиза коллагенов хрящевой ткани // Междунар. журн. прикл. фунд. иссл. 2016. Т. 10 (3). С. 442–447.
  9. Николаева Т.И., Лауринавичюс К.С., Капцов В.В. и др. Разработка комплекса низкомолекулярных пептидов коллагена с гликозаминогликановыми компонентами // Бюл. эксперим. биол. мед. 2018. Т. 165 (5). С. 571–576.
  10. Николаева Т.И., Лауринавичюс К.С., Капцов В.В. и др. Коллагеновые пептиды из гиалиновых хрящей для лечения и профилактики болезней суставов: получение и свойства // Бюл. эксперим. биол. мед. 2019. Т. 167 (2). С. 194–199.
  11. Николаева Т.И., Кузнецова С.М., Емельяненко В.И. и др. Получение коротких пептидов коллагена типа II: температурные условия гомогенизации хрящей и гидролиз коллагена // Бюл. эксперим. биол. мед. 2021. Т. 171 (1). С. 28–31.
  12. Николаева Т.И., Барсук Д.А., Молчанов М.В. и др. Сравнительный анализ степени гидролиза биополимеров в гомогенатах гиалиновых хрящей под воздействием протеолитических ферментов // Биофизика. 2023. Т. 68 (6). С. 1229–1236.
  13. Павлова В.Н., Копьева Т.Т., Слуцкий Л.И., Павлов Г.Г. Хрящ. М.: Медицина, 1988. 318 с.
  14. Пивненко Т.Н., Клычкова Г.Ю., Ковалев Н.Н. и др. Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани гидробионтов и способ его получения. Патент РФ № 2250047С1. Опубл. 20.04.2005.
  15. Пивненко Т.Н., Ковалев Н.Н., Запорожец Т.С. Биологически активная добавка к пище “Артрофиш” (в помощь практическому врачу). М.: Академия Естествознания, 2015. 66 с.
  16. Потупчик Т., Веселова О., Эверт Л. и др. Спектр фармакологических эффектов глицина // Врач. 2015. № 12. С. 14–17.
  17. Сова В.В., Попова Н.Д. Способ получения лечебно-профилактической добавки. Патент РФ № 2384342. Заявка 24.11.2008. Опубл. 20.03.2010.
  18. Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты. Получение, состав, применение. М.: Аграрная наука, 2000. 296 с.
  19. Тутельян В.А., Хавинсон В.Х., Малинин В.В. Физиологическая роль коротких пептидов в питании // Бюл. эксп. биол. мед. 2003. Т. 135 (1). С. 1–5.
  20. Хавинсон В.Х., Малинин В.В., Рыжак Г.А. Способ получения средства для поддерживающей терапии, обладающего тканеспецифичной активностью // Патент РФ № 2290936С1. Опубл. 10.01.2007.
  21. Шеховцов П.В. Биологически активная добавка к пище на основе бурых морских водорослей для устранения соединительнотканной недостаточности и укрепления суставно-связочного аппарата. Патент РФ № 2653001С1. Опубл. 04.05.2018.
  22. Ших Е.В. Клинико-фармакологические аспекты применения гидролизованного коллагена второго типа для профилактики и лечения остеоартроза // Фармакол. фармакотер. 2021. № 4. С. 10–18.
  23. Эдсол Д., Гатфренд Х. Биотермодинамика. М.: Мир, 1986. 296 с.
  24. Aghajanian P., Hall S., Wongworawat M.D., Mohan S. The roles and mechanisms of actions of vitamin C in bone: new developments // J. Bone Miner. Res. 2015. V. 30 (11). P. 1945–1955.
  25. Ahmed M., Verma A.K., Patel R. Collagen extraction and recent biological activities of collagen peptides derived from sea-food waste: a review // Sust. Chem. Pharm. 2020. V. 18. P. 315–328.
  26. Aigner T., Stӧve J. Collagens — major component of the physiological cartilage matrix, major target of cartilage degeneration, major tool in cartilage repair // Adv. Drug Deliv. Rev. 2003. V. 55. P. 1569–1593.
  27. Aleman A., Gomez-Guillen M., Montero P. Identification of ACE-inhibitory peptides from squid skin collagen after in vitro gastrointestinal digestion // Food Res. Int. 2013. V. 54 (1). P. 790–795.
  28. Alkayali A. Hydrolysed collagen type II and use thereof. Patent US6025327A. Appl. 2000.02.15. Publ. 2017.08.08.
  29. Ameye L.G., Chee W.S. Osteoarthritis and nutrition. From nutraceuticals to functional foods: a systematic review of the scientific evidence // Arthr. Res. Ther. 2006. V. 8 (4). P. R127.
  30. Anderson J.W., Nicolosi R.J., Borzelleca J.F. Glucosamine effects in humans: a review of effects on glucose metabolism, side effects, safety considerations and efficacy // Food Chem. Toxicol. 2005. V. 43 (2). P. 187–201.
  31. Asari A., Kanemitsu T., Kurihara H. Oral administration of high molecular weight hyaluronan (900 kDa) controls immune system via Toll-like receptor 4 in the intestinal epithelium // J. Biol. Chem. 2010. V. 285 (32). Р. 24751–24758.
  32. Bruyère O., Zegels B., Leonori L. et al. Effect of collagen hydrolysate in articular pain: a 6-month randomized, double-blind, placebo controlled study // Comp. Ther. Med. 2012. V. 20 (3). P. 124–130.
  33. Chen Y., Chen J., Chen J. et al. Recent advances in seafood bioactive peptides and their potential for managing osteoporosis // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2022. V. 62 (5). P. 1187–1203.
  34. Choudhary A., Sahu S., Vasudeva A. et al. Comparing effectiveness of combination of collagen peptide type I, low molecular weight chondroitin sulfate, sodium hyaluronate and vitamin C versus oral diclofenac sodium in Achilles tendinopathy a prospective randomized control trial // Cureus. 2021. V. 13 (11). P. e19737.
  35. Clark A.G., Rohrbaugh A.L., Otterness I., Kraus V.B. The effects of ascorbic acid on cartilage metabolism in guinea pig articular cartilage explants // Matrix Biol. 2002. V. 21 (2). P. 175–184.
  36. Clark K.L., Sebastianelli W., Flechsenhar K.R. et al. 24-week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain // Curr. Med. Res. Opin. 2008. V. 24. P. 1485–1496.
  37. Elango J., Zamora-Ledezma C., Ge B. et al. Paradoxical duel role of collagen in rheumatoid arthritis: cause of inflammation and treatment // Bioengineering. 2022. V. 9. P. 321–340.
  38. Farì G., Santagati D., Pignatelli G. et al. Collagen peptides, in association with vitamin C, sodium hyaluronate, manganese and copper, as part of the rehabilitation project in the treatment of chronic low back pain // Endocr. Metab. Immune Disord. Drug Targets. 2022. V. 22 (1). P. 108–115.
  39. Fife R.S., Moody S., Houser D., Proctor C. Studies of copper transport in cultured bovine chondrocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1201 (1). P. 19–22.
  40. Fox А.J.S., Bedi A., Rodeo A.S. The basic science of articular cartilage: structure, composition, and function // Sports Health. 2009. V. 1 (6). P. 461–468.
  41. Ganini D., Santos J.H., Bonini M.G., Mason R.P. Switch of mitochondrial superoxide dismutase into a prooxidant peroxidase in manganese-deficient cells and mice // Cell Chem. Biol. 2018. V. 25 (4). P. 413–425.
  42. Grover A.K., Samson S.E. Benefits of antioxidant supplements for knee osteoarthritis: rationale and reality // Nutr. J. 2016. V. 15 (1). P. 1–13.
  43. Guillerminet F., Beaupied H., Fabien-Soulé V. et al. Hydrolyzed collagen improves bone metabolism and biomechanical parameters in ovariectomized mice: an in vitro and in vivo study // Bone. 2010. V. 46. P. 827–834.
  44. Hisada N., Satsu H., Mori A. et al. Low-molecular-weight hyaluronan permeates through human intestinal Caco-2 cell monolayers via the paracellular pathway // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2008. V. 72. P. 1111–1114.
  45. Hong H., Fan H., Chalamaiah M., Wu J. Preparation of low-molecular-weight, collagen hydrolysates (peptides): current progress, challenges, and future perspectives // Food Сhem. 2019. V. 301. Р. 222–232.
  46. Hong M.-H., Lee J.H., Jung H.S. et al. Biomineralization of bone tissue: calcium phosphate-based inorganics in collagen fibrillar organic matrices // Biomater. Res. 2022. V. 26. P. 42–71.
  47. Kucharz E.J. The collagen: biochemistry and pathophysiology. Berlin: Springer-Verlag, 1992. 430 р.
  48. Lauwers M., Au M., Yuan S., Wen C. COVID-19 in joint ageing and osteoarthritis: current status and perspectives // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23 (2). P. 720–737.
  49. León-López A., Morales-Peñaloza A., Martínez-Juárez V.M. et al. Hydrolyzed collagen — sources and applications // Molecules. 2019. V. 24 (22). P. 4031–4047.
  50. Lopez H.L. Nutritional interventions to prevent and treat osteoarthritis. Part II: focus on micronutrients and supportive nutraceuticals // PM R. 2012. V. 4. P. S155–S168.
  51. Mobasheri A., Mahmoudian A., Kalvaityte U. et al. A white paper on collagen hydrolyzates and ultrahydrolyzates: potential supplements to support joint health in osteoarthritis? // Curr. Rheumatol. Rep. 2021. V. 23. P. 78–93.
  52. Moskowitz R.W. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease // Semin. Arthr. Rheum. 2000. V. 30. P. 87–99.
  53. Oesser S., Adam M., Babel W., Seifert J. Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL) // J. Nutr. 1999. V. 129. P. 1891–1895.
  54. Oesser S., Seifert J. Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen // Cell Tiss. Res. 2003. V. 311. P. 393–399.
  55. Pabst O., Mowat A.M. Oral tolerance to food protein // Mucosal. Immunol. 2012. V. 5. P. 232–239.
  56. Paul C., Leser S., Oesser S. Significant amounts of functional collagen peptides can be incorporated in the diet while maintaining indispensable amino acid balance // Nutrients. 2019. V. 11. P. 1079–1088.
  57. Persikov A.V., Brodsky B. Unstable molecules form stable tissues // PNAS USA. 2002. V. 99 (3). P. 1101–1103.
  58. Porfírio E., Fanaro G.B. Collagen supplementation as a complementary therapy for the prevention and treatment of osteoporosis and osteoarthritis: a systematic review // Rev. Bras. Geriatr. Gerontol. 2016. V. 19 (1). P. 153–164.
  59. Punzi L., Schiavon F., Cavasin F. et al. The influence of intra-articular hyaluronic acid on PGE2 and cAMP of synovial fluid // Clin. Exp. Rheumatol. 1989. V. 7 (3). P. 247–250.
  60. Schadow S., Simons V.S., Lochnit G. et al. Metabolic response of human osteoarthritic cartilage to biochemically characterized collagen hydrolysates // Int. J. Mol. Sci. 2017. V. 18 (1). P. 207–227.
  61. Schunck M., Schulze C.H., Oesser S. P189 collagen hydrolysate supplementation stimulates proteoglycan metabolism and gene expression of articular chondrocytes // Osteoarth. Cartilage. 2007. V. 15. P. B136.
  62. Selvakumar P., Ling T.C., Covington A.D., Lyddiatt A. Enzymatic hydrolysis of bovine hide and recovery of collagen hydrolysate in aqueous two-phase systems // Separ. Purific. Technol. 2012. V. 89. P. 282–287.
  63. Siebert H.C., Burg-Roderfeld M., Eckert T. et al. Interaction of the α2A domain of integrin with small collagen fragments // Protein Cell. 2010. V. 1. P. 393–405.
  64. Skov K., Oxfeldt M., Thøgersen R. et al. Enzymatic hydrolysis of a collagen hydrolysate enhances postprandial absorption rate — a randomized controlled trial // Nutrients. 2019. V. 11. P. 1064.
  65. van Vijven J.P., Luijsterburg P.A., Verhagen A.P. et al. Symptomatic and chondroprotective treatment with collagen derivatives in osteoarthritis: a systematic review // Osteoarthritis Cartilage. 2012. V. 20 (8). P. 809–821.
  66. Walrand S., Chiotelli E., Noirt F. et al. Consumption of a functional fermented milk containing collagen hydrolysate improves the concentration of collagen-specific amino acids in plasma // J. Agric. Food Chem. 2008. V. 56. P. 7790–7795.
  67. Wang L., Wang Q., Liang Q. et al. Determination of bioavailability and identification of collagen peptide in blood after oral ingestion of gelatin // J. Sci. Food Agric. 2015. V. 95. P. 2712–2717.
  68. Zdzieblik D., Brame J., Oesser S. et al. The influence of specific bioactive collagen peptides on knee joint discomfort in young physically active adults: a randomized controlled trial // Nutrients. 2021. V. 13 (2). P. 523.
  69. Zhang J., Jeevithan E., Bao B. et al. Structural characterization, in vivo acute systemic toxicity assessment and in vitro intestinal absorption properties of tilapia (Oreochromis niloticus) skin acid and pepsin solublilized type I collagen // Proc. Biochem. 2016. V. 51. P. 2017–2025.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Внеклеточный матрикс хрящевой соединительной ткани. Суставной гиалиновый хрящ содержит 10% хондроцитов, 8% коллагена, 7% протеогликанов, 75% воды (по: Fox et al., 2009, модифицировано).

Скачать (356KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Денатурация молекулы коллагена и расщепление коллагена на низкомолекулярные пептиды.

Скачать (86KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Распределение молекулярных масс пептидов, образованных под влиянием карипазима в 33.4 mМ K-Na-фосфатном буфере, рН 6.0 при температуре 55°С, концентрации 10% в течение 6 ч (а) и в импортных аналогах, содержащих гидролизат коллагена типа II: FlexiNovo (Adamed Consumer Healthcare S.A., Polska) (б) и BioCell Collagen II (Now Int., USA) (в). Распределение молекулярных масс пептидов характеризует соотношение массы иона и числа зарядов иона — m/z. Поскольку заряд иона почти всегда равен 1 при МАЛДИ-масс-спектрометрии (МАЛДИ — матрично-активированная лазерная десорбция), значение m/z считается массой иона. В настоящей работе рассматриваются и сравниваются данные молекулярных масс, расположенные по оси Х. Величина пика иона по оси Y (интенсивность) определяется относительным количеством иона в образце.

Скачать (320KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Предложен возможный механизм поступления компонентов для биосинтеза коллагена, протеогликанов и образования матрикса хрящевой ткани. Аминокислоты глицин (Gly), пролин (Pro), гидроксипролин (Hyp), гидроксилизин (Hyl) входят в структуру тройной спирали коллагена, составляют основные компоненты триплетов Gly-X-Y. После расщепления молекул коллагена в ЖКТ до аминокислот, дипептидов и трипептидов происходит их всасывание, поступление в кровь, а затем в хондроциты. Дипептиды состоят из двух аминокислотных остатков, трипептиды — из трех. Пептиды и синтезированные в клетках молекулы связываются вблизи поверхности клеток, образуя внеклеточный матрикс и хрящевую ткань. Происходит замещение разрушенных хрящей новыми хрящами.

Скачать (284KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024