Выделение, очистка и анализ методом малоуголового рентгеновского рассеяния ГТфазы YsxC из золотистого стафилококка

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Изучение структур различных биологических макромолекул является одним из основных направлений, которое активно развивается при помощи различных физических методов. Поскольку белки являются элементарной единицей структурной и функциональной организации клетки, одной из стратегий борьбы с патогенными микроорганизмами является изучение белоксинтезирующего аппарата бактерии и сопряженных с ним систем. Представлены выделение, очистка и анализ структуры методом малоуглового рентгеновского рассеяния белка YsxC из патогенной бактерии золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). Данный белок вовлечен в процессы роста и деления клеток, является энергозависимым фактором и участвует в сборке большой субъединицы рибосомы. Структурные исследования данного белка открывают возможность для поиска малых молекул, способных ингибировать его функцию. Поскольку вариабельность в строении белковых факторов выше, чем у консервативных сайтов рибосомы, их ингибирование дает возможность селективно воздействовать на патогенный микроорганизм.

Об авторах

А. Д. Биктимиров

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Казань

Д. Р. Исламов

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Казань

Ш. З. Валидов

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Казань

Г. С. Петерс

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Москва

А. В. Халиуллина

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Казань

М. М. Юсупов

Институт генетики, молекулярной и клеточной биологии

Email: k.usachev@kpfu.ru
Франция, Илькирш-Граффенштаден

К. С. Усачев

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: k.usachev@kpfu.ru
Россия, Казань

Список литературы

  1. Chambers H.F., Deleo F.R. // Nat Rev Microbiol. 2009. V. 7 № 9. P. 629. https://doi.org/10.1038/nrmicro2200
  2. Stapleton P.D., Taylor P.W. // Sci Prog. 2002. V. 85 № 1. P. 57. https://doi.org/10.3184/003685002783238870
  3. Gan T., Shu G., Fu H. et al. // BMC Vet Res. 2021. V. 17 P. 177. https://doi.org/10.1186/s12917-021-02884-z
  4. Murray Ch.J.L., Shunji I.K., Sharara F. et al. // Lancet. 2022. V. 10325. № 399. P. 629. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(21)02724-0
  5. Poehlsgaard J., Douthwaite S. // Nat. Rev. Microbiol. 2005. V. 3. P. 870. https://doi.org/10.1038/nrmicro1265
  6. Усачев К.С., Юсупов М.М., Валидов Ш.З. // Биохимия. 2020. Т. 85. № 11. С. 1690. https://doi.org/10.1134/S0006297920110115
  7. Khusainov I., Fatkhullin B., Pellegrino S. // Nature Commun. 2020. V. 11 № 1656. https://doi.org/10.1038/s41467-020-15517-0
  8. Cooper E.L., García-Lara J., Foster S.J. // BMC Microbiol. 2009. V. 9. № 266. https://doi.org/10.1186/1471-2180-9-266
  9. Ramakrishnan C., Dani V.S., Ramasarma T. // Protein Eng. Des. Sel. 2002. V. 15. № 10. P. 783. https://doi.org/10.1093/protein/15.10.783
  10. Ni X., Davis J.H., Jain N. et al. // Nucl. Acids Res. 2016. V. 44. № 17. P. 8442. https://doi.org/10.1093/nar/gkw678
  11. Корчуганов В.Н., Валентинов А.Г., Полозов С.М. и др. // Кристаллография. 2022. Т. 67. № 5. С. 735. https://doi.org/10.31857/S0023476122050058
  12. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
  13. Svergun D.I. // Biophys J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6
  14. Gosavi R.A., Mueser T.C., Schall C.A. // Acta Cryst. 2008. V. 64. P. 506. https://doi.org/10.1107/S0907444908004265
  15. Ruzheinikov S.N., Das Sanjan K., Sedelnikova S.E. et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 339 № 2. P. 265. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.03.043
  16. Goldenberg D.P., Argyle B. // Biophys. J. 2014. V. 106. № 4. P. 895. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2013.12.004
  17. Chacon P., Moran F., Dia z J.F. et al. // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 2760. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(98)77984-6
  18. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1999. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S1600576717007786
  19. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596. P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2

Дополнительные файлы


© Российская академия наук, 2023